Enzyme machen´s ganz genau
Enzyme spielen eine Schlüsselrolle bei der Herstellung hochreiner Verbindungen für die chemische und pharmazeutische Industrie. Insbesondere bei pharmazeutischen Wirkstoffen ist es wichtig, definierte Ausgangsverbindungen für die Synthese zu verwenden, die so genannten enantiomerenreinen Synthese-bausteine. Von diesen können nun einige mithilfe der neuartigen und sehr präzise arbeitenden Amidasen umweltfreundlich hergestellt werden. Die bei der chemischen Synthese anfallenden Nebenprodukte werden bei der enzymatischen Herstellung vermieden.
Amidasen aus hitzeliebenden Bakterien
Die Projektpartner haben Amidasen aus thermophilen Bakterien aufgereinigt und biochemisch charakterisiert. Ergebnis: Die Enzyme arbeiten optimal bei 70 °C, also unter Bedingungen, unter denen «normale» Enzyme schon längst inaktiv sind. Außerdem ist es gelungen, die thermoaktiven Enzyme in geeigneten Wirtsorganismen in großen Mengen zu produzieren. Damit ist der Weg frei, um die neu entdeckten Biokatalysatoren für einen Einsatz in der umweltfreundlichen Herstellung definierter organischer Säuren zu testen.
Industrie entdeckt Extremozyme
Die Industrie ist sehr an derart stabilen Enzymen, so genannten Extremozymen, interessiert, die unter harschen Bedingungen noch aktiv sind. Die gefundenen Amidasen mit ihren ungewöhnlichen Eigenschaften hinsichtlich Temperaturstabilität und Substratspektrum sind viel versprechende Kandidaten für einen industriellen Einsatz in der Produktion von Spezialchemikalien und Synthesebausteinen. Durch die Bereitstellung einer großen Vielfalt von Extremozymen kann die Industrie umweltschonende biokatalytische Verfahren schneller entwickeln und zur Marktreife bringen.
Projektziel:
Einsatz neuer Amidasen aus extremophilen
Projektträger:
Technische Universität Hamburg-Harburg Technische Mikrobiologie Prof. Dr. Dr. h.c. Garabed Antranikian Kasernenstraße 12 21073 Hamburg
Telefon:
040|42878-3117
Fax:
040|42878-2582
URL:
www.technical-microbiology.de
E-Mail:
antranikian@tuhh.de